Реферат подготовил

Ученик 10 «А» класса

Павельчук Владислав

ВВЕДЕНИЕ
Белки вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами, некоторыми низкомолекулярными органическими веществами, минеральными солями и водой образуют протоплазму всех земных организмов - животных и растительных, сложных и элементарных. Термин «протоплазма» предложен чешским физиологом Пуркине (1839) для обозначения содержимого живой клетки. Содержание белков в протоплазме, как правило, значительно выше, чем всех остальных ее компонентов (не считая воду). В большинстве случаев на белки приходится до 75-80 % сухой массы клеток.
Белковые вещества представляют главную, наиболее активную часть протоплазмы: «В протоплазме ярче просвечивают свойства той составной части, которая присутствует в большем количестве и которая наиболее активна «Данилевский А. Я. (основное вещество протоплазмы и его видоизменение жизнью. 1894).
Убеждение в перворазрядном значении белков для жизни остается непоколебленным и в наше время несмотря на открытие роли нуклеиновых кислот в явлениях наследственности, выяснение важнейшего значения для жизнедеятельности витаминов, гормонов и т. д.
Благодаря особенностям своего состава и структуры белки обнаруживают замечательное разнообразие физических и химических свойств. Известны белки, совершенно нерастворимые в воде, есть белки, крайне неустойчивые, изменяющиеся под влиянием видимого света или даже легкого механического прикосновения. Есть белки, молекулы которых имеют вид нитей, достигающих в длину нескольких миллиметров, и есть белки, молекулы которых представляют шарики диаметром в несколько десятков ангрем. Но во всех случаях строение и свойства белков находятся в тесной и ответливой связи с выполняемой ими функцией.
I. Строение белков.
Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH) и различаются структурной и физико-химическими свойствами радикалов ® .
Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.
Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.
II. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы (фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты). Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп.
Протеины
Альбумины - белки, имеющие сравнительно небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде. Из водных растворов высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония, при нагревании свертываются (денатурируют). Белок яйца - типичный представитель альбуминов. Многие из них получены в кристаллическом состоянии.
Глобулины - белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимые в теплом 10 %-ном растворе Nacl. Чистый глобулин извлекают, разбавляя солевой раствор большим количеством воды. Глобулин - самые распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, яйца, растительных семян.
Проламины незначительно растворимы в воде. Растворяются в 60-80 %-ном водном этиловом спирте. При гидролизе проламинов образуется в большом количестве аминокислота - пролин. Характерны для семян злаков. Примером их может служить глиадин - главный белок клейковины пшеницы.
Глютелины растворимы только в 0,2 %-ной щелочи. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы.
Протамины - обнаружены только в молоках рыб. На 80 % состоят из щелочных аминокислот, поэтому являются сильными основаниями. Совершенно не содержат серы.
Склеропротеины - нерастворимые белки, имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. К ним относятся коллаген (белки хрящей, некоторых костей), эластин (белки сухожилий, соединительных тканей), кератин (белки волос, рогов, копыт, верхнего слоя кожи), фиброин (белок нитей сырого шелка).
Протеиды. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой. Белковая часть сложных белков называется апобелком.
Липопротеиды - гидролизуются на простой белок и липиды. Липопротеиды содержатся в большом количестве в составе зерен хлорофилла и протоплазмы клеток, биологических мембран.
Гликопротеиды - гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. Не растворяются в воде, но растворяются в разбавленных щелочах. Содержатся в различных слизистых выделениях животных, в яичном белке,
Хромопротеиды - гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.
Нуклеопротеиды - гидролизуются на простые белки, обычно протамины, или гистоны, и нуклеиновые кислоты.
Фосфопротеины - содержат фосфорную кислоту. Играют большую роль в питании молодого организма. Примером их является казеин - белок молока.
III. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Поскольку белки состоят из нескольких десятков аминокислот, соединенных в полипептидную цепь, клетке энергетически невыгодно держать их в виде цепочки (так называемая развернутая форма). Поэтому белки подвергаются компактизации, укладке, в результате которой они приобретают определенную пространственную организацию - пространственную структуру.
Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура - последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между - СО - и NH - группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура имеет вид клубка или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая формула глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).
Четвертичная структура представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.
Изменение пространственной формы, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления структуры белка - ренатурация, во втором - происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45 град. С), облучением, высоким давлением и т. д.
V. ВЫДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки экстрагируют из природного материала водой, растворами солей, щелочей, кислот, водно-спиртовыми растворами. Полученный таким образом продукт обычно содержит значительное количество примесей. Для дальнейшего выделения и очистки белка раствор обрабатывают солями (высаливание), насыщают спиртом или ацетоном, нейтрализуют. При этом выделяется соответствующая фракция белка. Выделить белок в неизменном состоянии очень трудно, для этого необходимо соблюдать целый ряд условий: низкие температуры, определенную реакцию среды и т. д.
Выделенные и очищенные белки в большинстве случаев представляют собой белый порошок или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка).
По форме молекул белки можно разделить на две группы: фибриллярные, или нитевидные, и глобулярные, или шаровидные. Фибриллярные белки, как правило, выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек, поэтому после выделения белки обычно сохраняют природную форму. Примером фибриллярных белков могут служить фиброин шелка, кератины, коллагены.
Ко второй группе относится большинство белков, содержащихся в организме человека. Для глобулярных белков характерно наличие участков с высокой реакционной способностью (они могут быть каталитическими центрами ферментов) или образовывать комплексы с другими молекулами за счет приближенных друг к другу в пространстве функциональных групп.
VI. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ БЕЛКОВ
Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокислотных остатков.
Биуретовая реакция - появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором CuSO4. Связана с наличием в молекуле пептидных связей.
Ксантопротеиновая реакция - появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.
Миллионова реакция - появление вишнево-красного окрашивания при действии на белок Миллонова реактива (раствор нитрата ртути в азотистой кислоте). Реакция объясняется присутствием в белке фенольных группировок.
Сульфгидрильная реакция - выпадение черного осадка сернистого свинца при нагревании белка с раствором плюсбита (связана с наличием в белке сульфгидрильных групп).
Реакция Адамкевича - появление фиолетового окрашивания при добавлении к белку глиоксалевой и концентрированной серной кислот. Связана с наличием индольных группировок.
VII. РАСШИФРОВКА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Расшифрововать первичную структуру белка - это значит установить его формулу, т. е. определить, в какой последовательности аминокислотные остатки расположены в полипептидной цепи.
Знание первичной структуры белка хорошо иллюстрируют данные работы Ингрэма, исследовавшего причины одного распространенного в некоторых районах Африки и Средиземноморья наследственного заболевания крови, так называемой серповидной анемии. Больные серповидной анемией бледны, жалуются на слабость, одышку при малейшем напряжении. Они редко доживают до 12-17 лет. При анализе крови у ни обнаруживается необычная форма эритроцитов. Эритроцит у больных имеют вид серпов или полулуний, тогда как нормальные эритроциты имеют форму двояковогнутых дисков. При детальном исследовании выяснилось, что гемоглобин в здоровых эритроцитах распределен по всей клетке равномерно и беспорядочно, в эритроцитах же больных анемией гемоглобин образует правильные кристаллические структуры. Благодаря кристаллизации гемоглобина происходит деформация эритроцитов. В чем же причина столь существенного изменения гемоглобина? Ингрэм изолировал гемоглобин из крови больных серповидной анемией и произвел анализ его первичной структуры. При этом выяснилось, что отличие гемоглобина больных от гемоглобина здоровых состоит только в том, что в полипетпидный цепи гемоглобина больных на 6-м месте (от N-конца) находится остаток валина (вал), в то время, как на том же месте в гемоглобине здоровых находится глуталиновая кислота (глу). Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (четырех полипептидных цепей_ - двух альфа и двух бетта с общим числом аминокислотных остатков, равным: 141?2 + 146?2 + 574. Замена «глу» на «вал» имеет место в альфа-цепях, т. е. в двух цепях из четырех. Таким образом, в молекуле, состоящей из 574 аминокислотных остатков, достаточно заменить только два, а остальные 572 оставить без изменения, чтобы произошли глубокие изменения свойств гемоглобина. Если изменить его способность кристаллизоваться и связывать кислород, то произойдут роковые последствия для здоровья людей.
Сэнгер (Кембридж, Англия) еще в 40-х годах приступил к расшифровке первичной структуры белка инсулина. В ходе кропотливых и трудоемких исследований Сэнгер разработал ряд новых методов и приемов анализа. Эти работы проводились им в течение более 10 лет и увенчались полным успехом: формула инсулина была установлена, и за его выдающиеся достижения автор удостоен Нобелевской премии (1958). Значение работ Сэнгер состоит не только в расшифровке первичной структуры инсулина, но и в этом, что был приобретен опыт, разработаны новые методы, доказана реальность этих исследований. После работ Сенджера это было легче делать другим исследователям. Действительно, вслед за Сенджером во многих лабораториях были развернуты работы по расшифровке первичной структуры ряда белков, усовершенствованы методы анализа и разработаны новые методы.
VIII. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Каталитическая
Белки - ферменты вырабатываются живыми организмами; они обладают каталитическим действием, т. е. способностью увеличивать скорости определенных химических реакций. На ферментативном действии основаны процессы брожения, с доисторических времен применяемые при производстве вин, уксуса, пива и хлеба. В 1680 г. голландский натуралист Антони Левенгук использовал микроскоп собственной конструкции для наблюдения клеток дрожжей и бактерий; однако он не считал их живыми организмами. В 1857 г. Луи Пастер показал, что дрожжи представляют собой живой организм, а брожение - физиологический процесс. В 1897 г. Э. Бюхнеру удалось доказать, что брожение может происходить без участия целых дрожжевых клеток. Проэкстрагировав дрожжевые клетки, он получил раствор, не содержащий клеток, но обладающий ферментативной активностью (содержащий фермент, или энзим). Слово «энзим» происходит от греческого en 2yme - в закваске.
Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты - это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887-1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу Уреаза - белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины
СО(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Молекулярная масса уреазы 480000; молекула состоит из шести субъединиц.
Известно около 2000 различных ферментов, часть их подробно изучена. По современной классификации все ферменты делятся на шесть классов.
1. Оксиредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180-190 ферментов. Оксиредуктазы ускоряют окисление или восстановление различных химических веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует окисление этилового спирта в уксусный альдегид и играет большую роль в процессе спиртового брожения.
Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщеннные жирные кислоты. Действие этого фермента является одной из причин прогоркания муки и крупы.
2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп с одной молекулы на другую, например, фермент тирозинаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы. Ферменты этой группы играют большую роль в медицине.
3. Гидролазы. Ферменты этой группы катализируют реакции гидролиза. Представители этой группы ферментов имеют большое значение в процессах пищеварения, в пищевой и других отраслях промышленности. Так, фермент липаза катализирует гидролиз глицеридов с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов, их применение дает возможность повысить выход и осветлить плодово-ягодные соки.
Представителем группы гидролаз являются амилазы, катализирующие гидролиз крахмала. Они нашли широкое применение в спиртовой, хлебопекарной, крахмало-паточной промышленностях.
К гидролазам относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Они применяются в легкой и пищевой промышленности. С их помощью провозят «мягчение» мяса, кожи, получение сыров.
4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами углерода, угдерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органических кислот.
и т.д.................

Белки - высокомолекулярные соединения, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот – основных аминокислот. Все аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Заменимые синтезируются в организме, незаменимые- попадают в организм с пищей.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой пептидной связью. В состав аминокислот входят карбоксильные группы (-СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы (-NH2) с щелочными свойствами, поэтому они являются амфотерными соединениями. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты с аминогруппой другой.

При взаимодействии 2х аминокислот образуется дипептид. При образовании пептидной связи отцепляется молекула воды.

Существует 4 уровня организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью. Эта последовательность определяется наследственной программой, поэтому белки каждого организма строго специфичны.

Водородные связи между пептидными группами- основа вторичной структуры белков. Основные виды вторичных структур.

Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого завитка и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Несмотря на то, что водородные связи малопрочные, их значительное количество в комплексе обеспечивает довольно прочную структуру.

Белковая молекула частично скручена в а-спирали (пиши греческую альфа) или образует в-складчатую (пиши греч. Бета) структуру.

Белки кератина образуют а-спираль (альфа). Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей.

Белки, входящие в состав шелка имеют в-складчатую (бета) структуру. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (на рис. R1. R2, R3…)

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

АЛТАЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Химический факультет

Курсовая работа

Тема: Строение полимеров, биополимеров

Строение белков

Работу выполнила:

студентка 4 курса Еременко Е.А.

Проверил:

к.х.н., доцент Шипунов Б.П.

«___»_____________2002г.

Оценка_______________

_______________________

(подпись руководителя)

Барнаул·2002

Слово "полимер" дословно означает - много сегментов (от греческого polus ‑много и teros ‑части, сегменты).

Этот термин охватывает все вещества, молекулы которых построены из множества элементов, или звеньев. Эти элементы включают в себя как отдельные атомы так и (что чаще) небольшие группы атомов, соединенных химическими связями. Примера полимера с элементами, состоящими из элементарных атомов, служит так называемая "пластическая сера". Она получается при выливании расплава серы (при соответствующей температуре) в холодную воду. Структура полимерной серы можно представить в виде цепи атомов, связанных друг с другом химическими связями

В этом состоянии физические свойства серы иные, чем у обычной кристаллической или каменной серы, - они более типичны для каучукоподобных полимеров. Мягкая, очень эластичная и полупрозрачная, она не имеет в отличие от кристаллических веществ определенной точки плавления. При повышении температуры сера сначала размягчается, а затем течет как высоковязкая жидкость. Однако полимерная сера не стабильна и при комнатной температуре через несколько дней снова переходит в обычную порошкообразную или кристаллическую форму.

Для большинства полимеров повторяющимся элементом структуры являются небольшие группы атомов, соединенных определенным образом. Один из наиболее простых с точки зрения химического строения полимеров - полиэтилен имеет в качестве повторяющегося элемента группу CH 2 .

Исходная молекула, из которой образуется полимер, носит название мономерного звена (от греческого monos - единичный). Как показывает этот пример, мономерное звено не всегда является повторяющимся элементом цепи.

Однако не всегда звенья цепи идентичны. Многие полимеры образуются при взаимодействии двух различных видов мономерных звеньев или химических соединений. Это приводит к структуре типа

в которой звенья [A] и [B] регулярно чередуются по всей длине цепи.

У полимеров другого типа (называемых сополимерами) соотношение двух различных звеньев [A] и [B] не постоянно, а расположение их в цепи обычно имеет случайный характер, например

Такое построение характерно для многих синтетических каучуков.

Одно из звеньев, скажем В, может соединится с А не только по концам, но и в третьей точке. Это дает возможность цепям разветвляться:

Такой полимер может "расти" из каждой точки разветвления, образуя сложную высоко разветвленную трехмерную структуру.

До сих пор мы не уделяли внимания вопросу о числе элементарных звеньев в молекуле, необходимом для того, чтобы вещество можно было классифицировать как полимер. Что это за число, которое составляет понятие много?

Точного ответа на этот вопрос нет. Вообще говоря, любое число от двух и более соответствует полимеру. Однако полимеры, содержащие несколько звеньев, обычно называются димерами, тримерами, тетрамерами и т.д., по числу входящих в них исходных молекул, или мономерных звеньев, а термин полимер (точнее, высокополимер ) относится к случаю, когда число входящих в цепь звеньев достаточно велико. Минимальное число мономерных звеньев высокополимера около 100. Максимальное число звеньев теоретически не ограничено

2.1. Волокна

Среди природных полимеров, имеющих промышленное значение, наиболее важное место занимают волокна как растительного, так и животного происхождения.

Главное свойство волокна - его высокая прочность на разрыв. Это специфическое свойство обусловлено определенным расположением молекул в структуре волокна. Волокна обычно содержат очень маленькие кристаллы и кристаллиты и эти кристаллиты вытянуты, или "ориентированы" вдоль волокна таким образом, что длинноцепочечные молекулы располагаются параллельно или почти параллельно оси волокна. Такое геометрическое расположение цепей наиболее эффективно противодействует деформации или разрушению структуры под влиянием растягивающих усилий.

Издавна широко использовались природные волокна, в основе которых лежит химическое вещество - целлюлоза. Она имеет довольно сложное строение цепи, повторяющимся звеном которой является соединение C 6 H 10 O 5 .

Из других промышленно важных природных волокон следует упомянуть шерсть и шелк. Это продукты животного происхождения. Железы шелкопряда выделяют волокна шелка, из которых формируется кокон. С химической точки зрения шерсть и шелк - это белки, весьма обширный класс веществ, широко распространенный в мире растений и животных.

Белки отличаются от уже рассмотренных полимеров тем, что их цепь построены из повторяющихся элементов неодинакового химического строения. Общая формула элементарного звена белковой цепи

где группы R в общем различны в каждом звене на протяжении всей цепи и могут соответствовать любой из более чем 25 аминокислот. Различные белки характеризуются различным набором и количественным соотношением этих аминокислот.

2.2. Каучук

Натуральный каучук промышленного применения получают из сока бразильской гевеи. Этот сок (латекс) представляет собой молоко подобную жидкость, в которой каучук суспензирован в виде микроскопических глобул.

Есть и другое древо, сок которого содержит сорт каучука, называемого гуттаперчей. Молекулы гуттаперчи и каучука построены из одних и тех же звеньев (изопрена), отличающихся только структурой.

Необычные свойства каучука хорошо известны. Высокая способность к растяжению и упругость выделили в свое время каучуки в отдельный уникальный класс веществ.

2.3. Биологические полимеры

Строение тела животных и человека дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов.

Мышцы построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из мышц в механическую работу, но поскольку мышцы обладают не которыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние организмы от повреждений.

Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка - коллагена, основного белка кожи.

Прочность кожи, которой добиваются химической обработкой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляющих их коллагеновых волокон.

3.1. Волокна

Среди волокон мы должны различать синтетические, т.е. такие, большие молекулы которых построены или синтезированы из очень простых химических соединений, и такие, которые получены из природных полимеров (обычно целлюлозы) посредствам химической переработки их в другие формы. Оба эти типа полимеров объединяются общим названием химические волокна . Для производства непрерывного нитевидного волокна исходный полимер должен быть жидким - в виде расплава или раствора. Целлюлоза как возможный материал для подобных целей имеет большой недостаток - она не только не плавится, но и не растворяется ни в воде, ни в обычных органических растворителях. Поэтому, чтобы использовать целлюлозу, ее следует подвергать обработке. Один из способов обработки состоит в том, что на целлюлозу действуют уксусной кислотой, в результате чего она превращается в ацетат целлюлозы. Ацетат целлюлозы хорошо растворяется в органических растворителях, например в ацетоне; при этом образуется очень вязкий сиропообразный раствор, который можно продавить через многоканальную фильеру, содержащую необходимое число мельчащих отверстий; в результате получают пучок тонких волоконец, которые после вытяжки и испарения растворителя образуют непрерывную нить ацетата целлюлозы. В процессе другого типа выдавливаемая жидкая масса химически модифицированной целлюлозы подвергается обработке, превращающей ее в исходную целлюлозу. Этот продукт, известный под названием вискозный шелк, является примером регенерированного целлюлозного волокна.

11 .04.2012г. 57 урок 10 класс

Урок на тему: Белки - природные полимеры, состав и строение.

Цели урока: 1. Ознакомить учащихся с природными полимерами-белками.

2. Изучить их строение, классификацию и свойства.

3. Рассмотреть биологическую роль и применение белков.

Оборудование и реактивы: из практической работы №7.

Ход урока:

Повторение пройденной темы.

Отвечаем на вопросы, которые задаются на экране:

Какие соединения называются аминокислотами?

Какие ФГ входят в состав аминокислот?

Как строятся названия аминокислот?

Какие виды изомерии характерны для аминокислот?

Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры.

Какие соединения называются амфотерными? Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты? Ответ обоснуйте.

Какие химические свойства характерны для аминокислот?

Какие реакции называются реакциями поликонденсации? Характерны ли реакции поликонденсации для аминокислот?

Какая группа атомов носит название амидной группировки?

Какие соединения называются полиамидными? Приведите примеры полиамидных волокон. Какие аминокислоты пригодны для получения синтетических волокон?

Какие соединения называют пептидами?

Какая группа атомов называется пептидной?

Изучение новой темы.

Определение белков.

Белки- это природные полимеры, обладающие высокими значениями молекулярной массы, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Распространение белков в природе, их биологические функции и значение для жизни на земле.

Строение белков.

а) первичная структура- аминокислотная последовательность, число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа);

б) вторичная- в пространстве полипептидная цепь может быть закручена в спираль, на каждом витке которой находится 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами ==N -H и ==С=О различных участков цепи;

в) третичная структура белка – это способность расположения спирали в пространстве. Белковая молекула свернута в клубок – глобулу, которая сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков –S -S . На рисунке представлена третичная структура молекулы фермента гексакиназы, катализирующего спиртовое брожение глюкозы. Хорошо видно углубление в глобуле, с помощью которого белок захватывает молекулу глюкозы и в котором она претерпевает дальнейшие химические превращения.

г) четвертичная структура белка – некоторые белки (например гемоглобин) представляет собой сочетание нескольких белковых молекул с небелковыми фрагментами, называемыми простетическими группами. Такие белки называют сложными или пептидами. Строение протеида – это и есть четвертичная структура белка. На рисунке представлено схематическое изображение четверичной структуры молекулы гемоглобина. Она представляет собой сочетание двух пар полипептидных цепей и четырех небелковых фрагментов, обозначенных красными дисками. Каждый из них – это молекула гема. Т.е. сложного комплекса органических циклов с ионом железа. Гемм имеет одинаковую структуру для всех позвоночных и обусловливает красный цвет крови.

5. Химические свойства белков

1) Денатурация

2) Гидролиз

3)Качественные реакции белков:

а) Биуретовая реакция

б) Ксантопротеиновая;

в) Качественное определение серы в белках.

г)Горение белков. При горении белки издают характерный запах жженого рога, волоса. Этот запах определяется содержанием в белках серы (цистеин, метионин, цистин). Если к раствору белка добавить раствор щелочи, нагреть до кипения и добавить несколько капель раствора ацетата свинца. Выпадает черный осадок сульфида свинца.

III. Домашнее задание П. 27 ? 1-10, Читать 27. Упр. 1-10

Называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами.

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

БЕЛКИ

Массовая доля химических элементов в белках

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a - аминокислоты. Многие a - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Белковый обмен в организме человека весьма сложен. В зависи­мости от состояния организма необходимое количество тех или иных белков постоянно изменяется, белки расщепляются, синтезируются, одни аминокислоты переходят в другие или распадаются, выделяя энергию. В результате жизнедеятельности организма часть белков теряется, это обычно около 25-30 г белка в сутки. Поэтому белки должны постоянно присутствовать в рационе человека в нужном количестве. Необходимое для человека количество белка в пище зависит от различных факторов: от того, находится ли человек в покое или выполняет тяжелую работу, каково его эмоциональное состояние и г.п. Рекомендуемая суточная норма потребления белка составляет 0,75-0,80 г качественного белка на 1 кг веса для взрослого челове­ка, т.е. около 56 г в сутки для среднего мужчины и 45 г для женщи­ны. Детям, особенно совсем маленьким, требуется больше белка (до 1,9 г на 1 кг веса в сутки), так как их организм интенсивно растет.

Роль белков в организме

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков - гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Пищевые продукты, насыщенные белками

Полимеры

Полимеры (от греч. polymeres - состоящий из многих частей, многообразный), химические соединения с высокой молекулярной массой (от нескольких тысяч до многих миллионов), молекулы которых (макромолекулы) состоят из большого числа повторяющихся группировок (мономерных звеньев).

Благодаря механической прочности, эластичности, электроизоляционным и другим ценным свойствам изделия из полимеров применяют в различных отраслях промышленности и в быту.